| Cytochrome P450 |
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 Structure of lanosterol 14α-demethylase (CYP51) |
| 식별자 |
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| 상징 | p450 |
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| Pfam | PF00067 |
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| InterPro | IPR001128 |
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| PROSITE | PDOC00081 |
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| SCOP | 2cpp |
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| SUPERFAMILY | 2cpp |
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| OPM superfamily | 39 |
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| OPM protein | 2bdm |
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| CDD | cd00302 |
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| 가능한 단백질 구조: |
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| Pfam | 구조 |
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| PDB | RCSB PDB; PDBe; PDBj |
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| PDBsum | 구조 요약 |
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사이토크롬 P450(cytochromes P450, P450, CYPs) 또는 시토크롬 P450은 헴을 보조 인자로 함유하는 효소의 슈퍼패밀리로 대부분은 일산소화효소로 기능하지만 전적으로 일산소화효소로 기능하지는 않는다.[1] P450이라는 이름은 분광광도법에서 일산화 탄소와 결합한 효소가 450나노미터에서 피크를 보이는 것에서 따왔다.
사이토크롬 P450은 생명체의 모든 역과 계에서 발견된다. 동물, 식물, 균류, 고균, 세균 심지어 바이러스에서도 발견되지만,[2] 과학 연구에서 흔히 쓰이는 세균 종인 대장균에는 없다.[3][4] 알려진 사이토크롬 P450 단백질의 개수는 18,000개가 넘는다.[5]
명명법
분류
관련 수산화 효소
기작
구조
촉매 사이클
분광학
같이 보기
- CYP3A4
- CYP3A7
- CYP2D6
- 사이토크롬 P450 (개별 효소들)
각주
- ↑ “Cytochrome P450”. 《InterPro》.
- ↑ Lamb DC, Lei L, Warrilow AG, Lepesheva GI, Mullins JG, Waterman MR, Kelly SL (2009). "The first virally encoded cytochrome P450". Journal of Virology 83 (16): 8266-9. PMID 19515774
- ↑ Roland Sigel; Sigel, Astrid; Sigel, Helmut (2007). 《The Ubiquitous Roles of Cytochrome P450 Proteins: Metal Ions in Life Sciences》. New York: Wiley. ISBN 0-470-01672-8. CS1 관리 - 여러 이름 (링크)
- ↑ Danielson PB (December 2002). “The cytochrome P450 superfamily: biochemistry, evolution and drug metabolism in humans”. 《Curr. Drug Metab.》 3 (6): 561–97. doi:10.2174/1389200023337054. PMID 12369887.
- ↑ Nelson D. “Cytochrome P450 Homepage”. University of Tennessee. 2018년 1월 29일에 원본 문서에서 보존된 문서. 2010년 5월 4일에 확인함.
| 글로빈 | | 헤모글로빈 | | 소단위체 | |
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| 사량체 | | 발달 단계 | | 배아 | - HbE 고워 1 (ζ2ε2)
- HbE 고워 2 (α2ε2)
- HbE 포틀랜드 I (ζ2γ2)
- HbE 포틀랜드 II (ζ2β2)
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| 태아 | |
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| 성인 | - HbA (α2β2)
- HbA2 (α2δ2)
- HbF (α2γ2)
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| 병리학: | - HbH (β4)
- 바츠 (γ4)
- HbS (α2βS2)
- HbC (α2βC2)
- HbE (α2βE2)
- HbO (α2βO2)
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| 화합물 | |
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| 기타 사람 | |
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| 사람 이외 | |
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| 기타 | |
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| 기타 | |
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같이 보기: 글로빈 및 글로불린 단백질의 이상 |
전거 통제: 국가  | |
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