HMOX1

heme oxygenase 1
Identifikatori
Alijasi
Spoljašnji IDGeneCards: [1]
Obrazac RNK izražavanja
More reference expression data
Ortolozi
VrsteČovekMiš
Entrez

n/a

n/a

Ensembl

n/a

n/a

UniProt

n/a

n/a

RefSeq (mRNA)

n/a

n/a

RefSeq (protein)

n/a

n/a

Location (UCSC)n/an/a
PubMed searchn/an/a
Wikidata
View/Edit Human

HMOX1 (hem oksigenaza (deciklirajuća) 1) je ljudski gen koji kodira enzim hem oksigenaza 1 (EC 1.14.99.3). Hem oksigenaza posreduje prvi korak katabolizma hema. Ona razlaže hem, čime se formira biliverdin.

Hem oksigenaza je esencijalni enzim u katabolizmu hema. On preseca hem i formira biliverdin, ugljen-monoksid, i fero gvožđe.[1] Biliverdin se naknadno konvertuje u bilirubin posredstvom biliverdin reduktaze. Dejstvo hem oksigenaze se indukuje njegovim substratom hemom i raznim nehemnim supstancama. Hem oksigenaza se javlja u obliku dva izozima, inducibilne hem oksigenaze-1 i konstitutivne hem oksigenaze-2. HMOX1 i HMOX2 pripadaju familiji hem oksigenaza.[2]

HMOX gen je lociran na dugom (q) delu hromozoma 22 u poziciji 12.3, od baznog para 34,101,636 do baznog para 34,114,748.

Antiinflamatorno dejstvo

Sposobnost oksigenaze 1 da katabolizuje slobodni hemi i proizvede ugljen-monoksid (CO) joj daje antiinflamatorna svojstva purem povećanog izražavanja interleukina 10 (IL-10) i antagonista interleukin 1 receptora (IL-1RA).[3]

Vidi još

  • HMOX2
  • Fokalna segmentalna glomeruloskleroza

Reference

  1. ^ Lehninger's Principles of Biochemistry, 5th Edition. New York: W.H. Freeman and Company. 2008. стр. 876. ISBN 978-0-7167-7108-1. 
  2. ^ „Entrez Gene: HMOX1 heme oxygenase (decycling) 1”. 
  3. ^ Piantadosi CA, Withers CM, Bartz RR, MacGarvey NC, Fu P, Sweeney TE, Welty-Wolf KE, Suliman HB (2011). „Heme oxygenase-1 couples activation of mitochondrial biogenesis to anti-inflammatory cytokine expression”. J. Biol. Chem. 286 (18): 16374—85. PMC 3091243 Слободан приступ. PMID 21454555. doi:10.1074/jbc.M110.207738. 

Literatura

  • Yachie A, Niida Y, Wada T, Igarashi N, Kaneda H, Toma T, Ohta K, Kasahara Y, Koizumi S (1999). „Oxidative stress causes enhanced endothelial cell injury in human heme oxygenase-1 deficiency”. J Clin Invest. 103 (1): 129—35. PMC 407858 Слободан приступ. PMID 9884342. doi:10.1172/JCI4165. 
  • Zhang Z, Song Y, Zhang Z, Li D, Zhu H, Liang R, Gu Y, Pang Y, Qi J, Wu H, Wang J (2016). „Distinct role of heme oxygenase-1 in early- and late-stage intracerebral hemorrhage in 12-month-old mice”. J Cereb Blood Flow Metab. PMID 27317654. doi:10.1177/0271678X16655814. 
  • Wang J, Doré S (2007). „Heme oxygenase-1 exacerbates early brain injury after intracerebral haemorrhage.”. Brain. 130 (6): 1643—52. PMC 2291147 Слободан приступ. PMID 17525142. doi:10.1093/brain/awm095. 
  • Soares MP, Brouard S, Smith RN, Bach FH (2002). „Heme oxygenase-1, a protective gene that prevents the rejection of transplanted organs”. Immunol. Rev. 184: 275—85. PMID 12086318. doi:10.1034/j.1600-065x.2001.1840124.x. 
  • Morse D, Choi AM (2002). „Heme oxygenase-1: the "emerging molecule" has arrived”. Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 27 (1): 8—16. PMID 12091240. doi:10.1165/ajrcmb.27.1.4862. 
  • Buelow R, Tullius SG, Volk HD (2002). „Protection of grafts by hemoxygenase-1 and its toxic product carbon monoxide”. Am. J. Transplant. 1 (4): 313—5. PMID 12099373. doi:10.1034/j.1600-6143.2001.10404.x. 
  • Ishikawa, K. (2003). „Heme oxygenase-1 against vascular insufficiency: roles of atherosclerotic disorders”. Curr. Pharm. Des. 9 (30): 2489—97. PMID 14529548. doi:10.2174/1381612033453767. 
  • Exner M, Minar E, Wagner O, Schillinger M (2005). „The role of heme oxygenase-1 promoter polymorphisms in human disease”. Free Radic. Biol. Med. 37 (8): 1097—104. PMID 15451051. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2004.07.008. 
  • Ozono, R. (2006). „New biotechnological methods to reduce oxidative stress in the cardiovascular system: focusing on the Bach1/heme oxygenase-1 pathway”. Current pharmaceutical biotechnology. 7 (2): 87—93. PMID 16724942. doi:10.2174/138920106776597630. 
  • Tracz MJ, Alam J, Nath KA (2007). „Physiology and pathophysiology of heme: implications for kidney disease”. J. Am. Soc. Nephrol. 18 (2): 414—20. PMID 17229906. doi:10.1681/ASN.2006080894. 
  • Chang CF, Cho S, Wang J (2014). „(-)-Epicatechin protects hemorrhagic brain via synergistic Nrf2 pathways”. Ann Clin Transl Neurol. 1 (4): 258—271. PMC 3984761 Слободан приступ. PMID 24741667. doi:10.1002/acn3.54. 
  • Hill-Kapturczak N, Agarwal A (2007). „Haem oxygenase-1--a culprit in vascular and renal damage?”. Nephrol. Dial. Transplant. 22 (6): 1495—9. PMID 17389623. doi:10.1093/ndt/gfm093. 
  • п
  • р
  • у
PDB Galerija
  • 1n3u​: Kristalna struktura ljudske hem oksigenaze 1 (HO-1) u kompleksu sa svojim supstratom hemom, kristalna forma B
    1n3u​: Kristalna struktura ljudske hem oksigenaze 1 (HO-1) u kompleksu sa svojim supstratom hemom, kristalna forma B
  • 1n45​: Kristalna struktura ljudske hem oksigenaze 1 (HO-1) u kompleksu sa svojim supstratom hemom
    1n45​: Kristalna struktura ljudske hem oksigenaze 1 (HO-1) u kompleksu sa svojim supstratom hemom
  • 1ni6​: Poređenje kristalnih struktura ljudske hem oksigenaze 1 bez hema i sa vezanim hemom
    1ni6​: Poređenje kristalnih struktura ljudske hem oksigenaze 1 bez hema i sa vezanim hemom
  • 1oyk​: Kristalna struktura feri, fero, i fero-NO formi Asp140Ala mutanta ljudske hem oksigenaze 1: Katalitičke implikacije
    1oyk​: Kristalna struktura feri, fero, i fero-NO formi Asp140Ala mutanta ljudske hem oksigenaze 1: Katalitičke implikacije
  • 1oyl​: Kristalna struktura feri, fero, i fero-NO formi Asp140Ala mutanta ljudske hem oksigenaze 1: Katalitičke implikacije
    1oyl​: Kristalna struktura feri, fero, i fero-NO formi Asp140Ala mutanta ljudske hem oksigenaze 1: Katalitičke implikacije
  • 1oze​: Kristalna struktura feri, fero, i fero-NO formi Asp140Ala mutanta ljudske hem oksigenaze 1: Katalitičke implikacije
    1oze​: Kristalna struktura feri, fero, i fero-NO formi Asp140Ala mutanta ljudske hem oksigenaze 1: Katalitičke implikacije
  • 1ozl​: Kristalna struktura feri, fero, i fero-NO formi Asp140Ala mutanta ljudske hem oksigenaze 1: Katalitičke implikacije
    1ozl​: Kristalna struktura feri, fero, i fero-NO formi Asp140Ala mutanta ljudske hem oksigenaze 1: Katalitičke implikacije
  • 1ozr​: Kristalna struktura feri, fero, i fero-NO formi Asp140Ala mutanta ljudske hem oksigenaze 1: Katalitičke implikacije
    1ozr​: Kristalna struktura feri, fero, i fero-NO formi Asp140Ala mutanta ljudske hem oksigenaze 1: Katalitičke implikacije
  • 1ozw​: Kristalna struktura feri, fero, i fero-NO formi Asp140Ala mutanta ljudske hem oksigenaze 1: Katalitičke implikacije
    1ozw​: Kristalna struktura feri, fero, i fero-NO formi Asp140Ala mutanta ljudske hem oksigenaze 1: Katalitičke implikacije
  • п
  • р
  • у
1.14.11: 2-oksoglutarat
1.14.13: NADH ili NADPH
1.14.14: redukuje flavin ili flavoprotein
1.14.15: redukuje gvožđe-sumporni protein
1.14.16: redukuje pteridin (BH4 zavisni)
1.14.17: redukuje askorbat
1.14.18-19: drugi
1.14.99 - razno
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija