L-пластин |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | LCP1, CP64, HEL-S-37, L-PLASTIN, LC64P, LPL, PLS2, lymphocyte cytosolic protein 1 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 153430 MGI: 104808 HomoloGene: 80174 GeneCards: LCP1 |
---|
|
Пов'язані генетичні захворювання |
---|
fatty liver disease[1] |
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • calcium ion binding • зв'язування з іоном металу • actin filament binding • identical protein binding • GTPase binding • actin binding • integrin binding |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • гіалоплазма • cell projection • мембрана • focal adhesion • Філоподія • ruffle • клітинна мембрана • stress fiber • ruffle membrane • мікрофіламент • actin cytoskeleton • actin filament bundle • podosome • phagocytic cup • екзосома • цитоскелет • міжклітинний простір • міжклітинні контакти • perinuclear region of cytoplasm |
---|
Біологічний процес | • extracellular matrix disassembly • positive regulation of podosome assembly • actin filament bundle assembly • regulation of intracellular protein transport • animal organ regeneration • protein kinase A signaling • cell migration • wound healing, spreading of cells • T cell activation involved in immune response • actin filament network formation • actin crosslink formation • interleukin-12-mediated signaling pathway |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 13: 46.13 – 46.21 Mb | Хр. 14: 75.37 – 75.47 Mb |
---|
PubMed search | [2] | [3] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
L-пластин (англ. Lymphocyte cytosolic protein 1) – білок, який кодується геном LCP1, розташованим у людей на короткому плечі 13-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 627 амінокислот, а молекулярна маса — 70 288[5].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MARGSVSDEE | | MMELREAFAK | | VDTDGNGYIS | | FNELNDLFKA | | ACLPLPGYRV |
REITENLMAT | | GDLDQDGRIS | | FDEFIKIFHG | | LKSTDVAKTF | | RKAINKKEGI |
CAIGGTSEQS | | SVGTQHSYSE | | EEKYAFVNWI | | NKALENDPDC | | RHVIPMNPNT |
NDLFNAVGDG | | IVLCKMINLS | | VPDTIDERTI | | NKKKLTPFTI | | QENLNLALNS |
ASAIGCHVVN | | IGAEDLKEGK | | PYLVLGLLWQ | | VIKIGLFADI | | ELSRNEALIA |
LLREGESLED | | LMKLSPEELL | | LRWANYHLEN | | AGCNKIGNFS | | TDIKDSKAYY |
HLLEQVAPKG | | DEEGVPAVVI | | DMSGLREKDD | | IQRAECMLQQ | | AERLGCRQFV |
TATDVVRGNP | | KLNLAFIANL | | FNRYPALHKP | | ENQDIDWGAL | | EGETREERTF |
RNWMNSLGVN | | PRVNHLYSDL | | SDALVIFQLY | | EKIKVPVDWN | | RVNKPPYPKL |
GGNMKKLENC | | NYAVELGKNQ | | AKFSLVGIGG | | QDLNEGNRTL | | TLALIWQLMR |
RYTLNILEEI | | GGGQKVNDDI | | IVNWVNETLR | | EAKKSSSISS | | FKDPKISTSL |
PVLDLIDAIQ | | PGSINYDLLK | | TENLNDDEKL | | NNAKYAISMA | | RKIGARVYAL |
PEDLVEVNPK | | MVMTVFACLM | | GKGMKRV |
Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних контактах, клітинних відростках.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Lin C.-S., Aebersold R.H., Kent S.B., Varma M., Leavitt J. (1988). Molecular cloning and characterization of plastin, a human leukocyte protein expressed in transformed human fibroblasts. Mol. Cell. Biol. 8: 4659—4668. PMID 3211125 DOI:10.1128/MCB.8.11.4659
- Lin C.-S., Aebersold R.H., Leavitt J. (1990). Correction of the N-terminal sequences of the human plastin isoforms by using anchored polymerase chain reaction: identification of a potential calcium-binding domain. Mol. Cell. Biol. 10: 1818—1821. PMID 2378651 DOI:10.1128/MCB.10.4.1818
- Matsushima K., Shiroo M., Kung H.F., Copeland T.D. (1988). Purification and characterization of a cytosolic 65-kilodalton phosphoprotein in human leukocytes whose phosphorylation is augmented by stimulation with interleukin 1. Biochemistry. 27: 3765—3770. PMID 3261603 DOI:10.1021/bi00410a037
- Carrascal M., Ovelleiro D., Casas V., Gay M., Abian J. (2008). Phosphorylation analysis of primary human T lymphocytes using sequential IMAC and titanium oxide enrichment. J. Proteome Res. 7: 5167—5176. PMID 19367720 DOI:10.1021/pr800500r
- Lin C.-S., Park T., Chen Z.P., Leavitt J. (1993). Human plastin genes. Comparative gene structure, chromosome location, and differential expression in normal and neoplastic cells. J. Biol. Chem. 268: 2781—2792. PMID 8428952
Примітки
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з L-пластин переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6528 (англ.) . Архів оригіналу за 14 жовтня 2017. Процитовано 30 січня 2017.
- ↑ UniProt, P13796 (англ.) . Архів оригіналу за 24 січня 2017. Процитовано 30 січня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |